La ecuación de Michaelis-Menten

• Considera que la reacción alcanza un estado estacionario durante las primeras fracciones de segundo.
• Se considera la rapidez inicial, durante la cual [S] no cambia mucho
• Se considera que los productos acumulados son muy pequeños, pero la rapidez si se alcanza a medir, es decir:
• v = (1/ξ) ∆[P]/∆t
• Se toma en cuenta que la enzima permanece estable es decir: Enzima total =
• Enzima libre (disponible, vacía o E )
• +
• Enzima unida al sustrato (ocupada o E·S )
• Pero la rapidez depende solo de la forma ocupada:
• v = (1/ξ) ∆[P]/∆t = kCAT [E·S]

Notes:

¿Cuáles son las bases de la Ecuación que explica la cinética, de una reacción catalizada?

1. Considera que la reacción alcanza un estado estacionario rápidamente.

RECUERDE: En el estado estacionario,

el complejo [ES] alcanza un nivel estable, mientras el sustrato no disminuya demasiado.

2. Es decir, la concentración de sustrato cambia poco y la podemos considerar igual a la inicial.

3. Aunque la conversión de sustrato en producto no ha avanzado mucho,

será suficiente para medir la rapidez.

4. La enzima añadida estará subdividida en dos poblaciones moleculares: complejo Enzima-sustrato, ocupado y capaz de catalizar la reacción

Enzima-libre, desocupada y disponible para formar complejo.

5. Pero solo la forma ocupada da lugar al producto, y la rapidez debe ser proporcional a la concentración de este complejo.