El Dr. Mario L. Calcagno se jubiló en 2023. Él fue el pionero de este proyecto de laboratorio compartido y sin duda una inspiración para los que creemos en esta forma de trabajo. A pesar de su ausencia en el laboratorio, sigue siendo una referencia obligada sobre la organización y funcionamiento del LFQIP.
Líneas de investigación
Fisicoquímica de proteínas, enzimología.
Enzimología, con un enfoque fisicoquímico, especialmente cinético y con proyección estructural, y usando las herramientas de la química y de la ingeniería de proteínas. Una de las metas de la ciencia de proteínas es poder correlacionar la estructura con las propiedades y la función de las proteínas, y en nuestro caso, de las enzimas. El grupo trabaja varios modelos experimentales; mi modelo de trabajo predilecto ha sido la enzima glucosamina-6-fosfato desaminasa de E. coli, en especial para el estudio del mecanismo de la transición alostérica y en general, del acoplamiento conformacional entre subunidades.
Proyectos
-Estudio estructural y funcional de las GlcN6P desaminasas humanas I y II.
-Estudio de la transición alostérica de la GlcN6P desaminasa de E. coli.
-Estructura de la N-acetilglucosamina-6-P desacetilasa de E. coli.
Publicaciones recientes
Bustos-Jaimes, I., Ramírez-Costa, M., De Anda-Aguilar, L., Hinojosa-Ocaña, P., Calcagno, M.L. Evidence for two different mechanisms triggering the change in quaternary structure of the allosteric enzyme, Glucosamine-6-phosphate deaminase. Biochemistry (2005), 44, 1127-1135.
Álvarez-Añorve, L.I., Calcagn, M.L., Plumbridge, J. Why does Escherichia coli grow more slowly on Glucosamine than on N-Acetylglucosamine? Effects of enzyme levels and allosteric activation of GlcN6P Deaminase (NagB) on growth rates. J. Bacteriol. (2005) 187, 2974-2982.
Lucumí-Moreno, A. Calcagno, M.L. On the functional role of Arg172 in substrate binding and allosteric transition in Escherichia coli glucosamine-6-phosphate deaminase. Arch. Biochem. Biophys. (2005), 442 41-48.
Ferreira, F.M., Mendoza-Hernández, G., Castañeda-Bueno, M., Aparicio, R., Fischer, H., Calcagno, M.L., Oliva, G. Structural analysis of N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase apoenzyme from Escherichia coli. J. Mol. Biol, (2006) 359, 308-321.
Quezada, H., Aranda, C., DeLuna, A., Hernández, H., Calcagno, M.L., Marín-Hernández, A., González, A. Specialization of the paralogue LYS21 determines lysine biosynthesis under respiratory metabolism in Saccharomyces cerevisiae. Microbiology (2008) 154, 1656-1667.
Bustos-Jaimes, I., De Anda-Aguilar, L., Calcagno M.L. Allostery and co-operativity in protein function. En García-Hernández E. and Fernandez-Velasco D.A. (Eds.) Advances in Protein Physical Chemistry. Transworld Research Network, 2008. Kerala, India. ISBN 978-81-7895-324-3. pp. 219-248.
Álvarez-Añorve, L.I., Bustos-Jaimes, I., Calcagno M.L., Plumbridge, J. Allosteric regulation of glucosamine-6-phosphate deaminase (NagB) and growth of Escherichia coli on glucosamine. J. Bact. (2009) 191, 6401-6407.
Bustos-Jaimes, I., Mora-Lugo, R., Calcagno, M., Farrés, A. Kinetic studies of Gly28:Ser mutant form of Bacillus pumilus lipase: changes in kcat and thermal dependence. BBA-Proteins Proteom. BBA-Proteins Proteom. (2010) 1804, 2222-2227.
Álvarez-Añorve, L.I., Alonzo, D.A., Mora-Lugo, R., Lara-González, S., Bustos-Jaimes, I., Plumbridge, J., Calcagno, M.L. Allosteric kinetics of the isoform 1 of human glucosamine-6-phosphate deaminase. BBA-Proteins Proteom. (2011) 1814, 1846-1853.
Zonszein, S., Álvarez-Añorve, L.I., Vázquez-Núñez, R.J., Calcagno, M.L. The Tertiary Origin of the Allosteric Activation of E. coli Glucosamine-6-Phosphate Deaminase Studied by Sol-Gel Nanoencapsulation of Its T Conformer. PLoS ONE (2014) 9(5), e9653
Álvarez-Añorve, L.I., Gaugué, I., Link, H., Marcos-Viquez, J., Díaz-Jiménez, D.M., Zonszein, S., Bustos-Jaimes, I., Schmitz-Afonso, I., Calcagno, M.L., Plumbridge, J. Allosteric activation of E. coli glucosamine-6-phosphate deaminase (NagB) in vivo justified by intracellular amino sugar metabolite concentrations. J. Bact. (2016) 198 (11),1610-1620.
Gutierrez-Aguilar, R., Grayson, B.E., Kim, D.-H., Yalamanchili, S., Calcagno.M.L., Woods, S.C., Seeley, R.J. CNS GNPDA2 Does Not Control Appetite, but Regulates Glucose Homeostasis. Front. Nutr. (2021) 8, 787470.
Marcos-Viquez, J., Rodríguez-Hernández, A., Álvarez-Añorve, L.I., Medina-García, A., Plumbridge, J., Calcagno, M.L., Rodríguez-Romero, A., Bustos-Jaimes, I. Substrate binding in the allosteric site mimics homotropic cooperativity in the SIS-fold Glucosamine-6-phosphate deaminases. Protein Sci. 32(6), e4651. DOI: 10.1002/pro.4651.
Colaboradores
Colaboraciones Internacionales:
Dra. Jackie Plumbridge (IBPC, Francia).
Colaboraciones Nacionales:
Dres. Adela Rodríguez (IQ, UNAM), Ismael Bustos (FM, UNAM), Lenin Domínguez (UAM-Lerma), Ignacio Regla (FES-Zaragoza, UNAM).
