Dra.Georgina Garza Ramos Martínez

Profesora Titular B

Doctora en Investigación Biomédica Básica

SNI 2

Tel: +52-55-56232275

E-mail: ggarza @ unam.mx

Líneas de investigación

Estudios de las interacciones fisicoquímicas que determinan el plegamiento y asociación de proteínas oligoméricas.

Proyectos

Estabilidad termodinámica y estabilidad cinética de la Triosafosfato isomerasa: Estudiar las transiciones conformacionales al equilibrio y bajo control cinético de la TIM de Schizosaccharomyces pombe y de Trypanosoma brucei, mediante técnicas espectroscópicas, funcionales, hidrodinámicas y calorimétricas.

Caracterización cinética y estructural de enzimas modificadoras de nitrilos y su aplicación biotecnológica: El proyecto está enfocado en estudiar la relación entre el estado de oligomerización, la actividad y la enantioselectividad de la nitrilasa de R. pyridinivorans. Se propone que la oligomerización de la nitrilasa depende del reconocimiento molecular mediado por las condiciones fisicoquímicas del medio. Mediante el ensamble de la nitrilasa en filamentos helicoidales se pretende obtener estructuras activas en un amplio rango de condiciones para su uso en la síntesis enantioselectiva de ácidos carboxílicos.

Otro modelo de estudio es la cianuro dihidratasa de B. pumilus, con la cual nos proponemos estudiar cómo el estado de oligomerización afecta la actividad de esta enzima y cuáles son las determinantes fisicoquímicas del proceso de oligomerización.

Colaboradores

Dr. Ismael Bustos Jaimes

Dra. Rosario Muñoz Clares (Fac. de Química)

Dr. Rafael A. Zubillaga (UAM-Iztapalapa)

Publicaciones recientes

Garza-Ramos, G. Mújica-Jiménez, C. and Muñoz-Clares, R.A (2013) PLoS ONE 8(1): e54899. doi: 10.1371/journal.pone.0054899. Potassium and ionic strength effects on the conformational and thermal stability of potassium-dependent and potassium-independent aldehyde dehydrogenases. eISSN-1932-6203

Guzmán-Luna, V. and Garza-Ramos, G. (2012) Proteins 80, 1669-1682. The folding pathway of glycosomal triosephosphate isomerase: Structural insights into equilibrium intermediates. ISSN: 0887-3585

Rodríguez-Plaza, J. G., Villalón-Rojas, A., Herrera, S., Garza-Ramos, G., Torres-Larios, A., Amero, C., Zarraga-Granados, G., Gutiérrez-Aguilar, G., Lara-Ortíz, T., Polanco-González, C., Uribe-Carbajal, S., Coria, R., Peña-Díaz, A., Bredesen, D. E., Castro Obregón, S and Del Río, G. (2012) PLoS ONE 7(7):e40125.doi:10.1371/journal.pone.0040125. Moonlighting peptides with emerging function. eISSN-1932-6203

Camarillo-Cadena, M., Garza-Ramos, G., Peimbert, M., Polaina, J., Pérez-Hernández, G. and Zubillaga, R.A. (2012) Protein J. 31, 615-622. DOI 10.1007/s10930-012-9445-2. Additive effect of single amino acid replacement on the kinetic stability of β-Glucosidase B. ISSN: 1572-3887

Camarillo-Cadena, M., Garza-Ramos, G., Peimbert M., Pérez-Hernández, G. and Zubillaga, R.A. (2011) Protein J. 30, 318-323. Thermal denaturation o Paenibacillus polymyxa procedes through a Lumry-Eyring mechanism. ISSN: 1572-3887

Serratos, N. Iris., Pérez-Hernández, G., Garza-Ramos, G., Hernández-Arana, A., González-Mondragón, E. and Zubillaga, R.A (2011) J. Mol. Biol. 405, 158-172.   Binding thermodynamics of phosphorylated inhibitors to Triosephosphate Isomerase and the contribution of electrostatic interactions. ISSN: 0022-2836