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Conformaciones helicoidales

La estructura más común el la "hélice α".

3.6 restos de aminoácido completan una vuelta de helicoide.

Se estabiliza por puentes de H entre los enlaces peptídicos contiguos

-N Cα CO-


Notes:

Los ángulos se designan como φ y ψ y se miden de 0 a 180 en el sentido de las manecillas del reloj y de 0 a -180 en la dirección opuesta.

Cuando φ es -57 y ψ es-47, los carbonilos de los enlaces peptídicos adyacente apuntan hacia abajo y la cadena se curva ligeramente hacia arriba, en forma de un pequeño gancho.

Repitiendo este patrón varias veces se forma una tornillo de mano derecha llamado hélice–α.

Una giro se completa con 3.6 residuos.

Como este número no es entero, los grupos R no quedan alineados, y ocupan siempre el exterior de la espiral.