Bioquímica · Prácticas Húmedas · Unidad 1 (Enzimas y bioenergética)

Práctica 12 — Termodinámica: energía libre de Gibbs

Laboratorio virtual: relaciona ΔH, ΔS y T con la espontaneidad, conecta el ΔG° con la constante de equilibrio y las concentraciones reales, y explora cómo el ATP impulsa reacciones endergónicas por acoplamiento.

Duración105 min
Facultad de Medicina · UNAMDepartamento de Bioquímica

Energía libre de Gibbs: ΔG = ΔH − TΔS

La espontaneidad de una reacción la decide el signo de ΔG, no el de ΔH. Ajusta la entalpía, la entropía y la temperatura para ver cuándo un proceso es espontáneo (exergónico) y por qué algunos solo lo son a cierta temperatura.

🌡️ Variables termodinámicas

ΔH (entalpía)−20.0 kJ/mol
−80+80 kJ/mol
ΔS (entropía)+50 J/mol·K
−300+300 J/mol·K
Temperatura310 K (37 °C)
0 °C100 °C
Término entálpico (ΔH)−20.0 kJ/mol
Término entrópico (−TΔS)−15.5 kJ/mol
Temperatura de inversión—

⚖️ Energía libre y espontaneidad

−35.5 kJ/mol
ΔG = ΔH − TΔS
Exergónica (espontánea)
ΔG vs. temperatura ΔG = 0 (equilibrio) Temperatura actual

📋 Los cuatro casos del signo de ΔG

✅
ΔH − , ΔS +
Espontánea a cualquier temperatura: ambos términos empujan hacia ΔG negativo. Ejemplo, la combustión de la glucosa. No hay temperatura que la vuelva no espontánea.
🌡️
Signos iguales
Si ΔH − y ΔS −, es espontánea solo a baja temperatura (domina la entalpía). Si ΔH + y ΔS +, solo a alta temperatura (domina la entropía). Hay una temperatura de inversión T = ΔH/ΔS donde cambia el signo.
🚫
ΔH + , ΔS −
Endergónica a cualquier temperatura: nunca es espontánea por sí sola. Para que ocurra en la célula debe acoplarse a una reacción muy exergónica, típicamente la hidrólisis del ATP.

ΔG, ΔG°′ y la constante de equilibrio

El ΔG° estándar solo dice hacia dónde va la reacción en condiciones estándar. El ΔG real depende de las concentraciones presentes: ΔG = ΔG°′ + RT·ln(Q). Por eso una reacción con ΔG°′ positivo puede avanzar si el cociente Q es suficientemente bajo.

🔬 Condiciones de la reacción

ΔG°′ (energía libre estándar)+7.5 kJ/mol
−40+40 kJ/mol
Cociente de reacción Q = [productos]/[reactivos]0.010
10⁻⁴10⁴
Constante de equilibrio Keq0.048
RT·ln(Q)−11.9 kJ/mol
Cociente Q / Keq0.21
−4.4 kJ/mol
ΔG real = ΔG°′ + RT·ln(Q)
La reacción avanza hacia productos

📈 ΔG real en función de Q

ΔG vs. log Q Q = Keq (equilibrio) Q actual
La clave de la glucólisis
Varias reacciones de la glucólisis tienen ΔG°′ positivo pero avanzan porque la célula retira el producto de inmediato (Q bajo). El ejemplo clásico es la isomerización de la fosfoglucosa y la reacción de la aldolasa: en el tubo de ensayo no avanzarían, pero en la célula sí, gracias a las concentraciones reales.

Acoplamiento de reacciones con ATP

Una reacción endergónica (ΔG > 0) no ocurre sola, pero puede volverse posible si se acopla a la hidrólisis del ATP (ΔG°′ ≈ −30.5 kJ/mol). El ΔG total del proceso acoplado es la suma de ambos: si es negativo, el proceso avanza.

🔗 Reacción a impulsar

ΔG°′ de la reacción endergónica+16.7 kJ/mol
0+50 kJ/mol
Moléculas de ATP acopladas1
03
ΔG°′ de la reacción sola+16.7 kJ/mol
ΔG°′ de la hidrólisis del ATP−30.5 kJ/mol × 1
ΔG°′ del proceso acoplado−13.8 kJ/mol

⚖️ ¿El proceso acoplado avanza?

−13.8 kJ/mol
ΔG°′ total = ΔG°′(reacción) + n · ΔG°′(ATP)
El primer paso de la glucólisis
La fosforilación de la glucosa a glucosa-6-fosfato tiene ΔG°′ = +13.8 kJ/mol: no ocurriría sola. Acoplada a la hidrólisis de un ATP (−30.5), el proceso neto queda en −16.7 kJ/mol y avanza con facilidad. Así la hexocinasa atrapa la glucosa dentro de la célula.

Banco de problemas

Diez ejercicios de ΔG, temperatura de inversión, constante de equilibrio, ΔG real y acoplamiento con ATP. Ingresa tu resultado, verifica y consulta el procedimiento si lo necesitas.

Bibliografía científica

Fuentes que sustentan esta práctica: leyes de la termodinámica, energía libre de Gibbs, relación entre ΔG° y la constante de equilibrio, y acoplamiento energético mediado por ATP. Los enlaces dirigen al DOI o a la fuente correspondiente.

📘 Bioenergética: libros de texto

  • Nelson DL, Cox MM. Lehninger. Principios de bioquímica. 8.ª ed. Barcelona: Ediciones Omega; 2021. (Cap. 13: Bioenergética y tipos de reacciones bioquímicas.)
  • Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA. Harper. Bioquímica ilustrada. 31.ª ed. México: McGraw-Hill; 2018. (Bioenergética: la función del ATP.)
  • Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ, Stryer L. Bioquímica. 9.ª ed. Barcelona: Reverté; 2023.
  • Atkins P, de Paula J. Química física. 8.ª ed. Buenos Aires: Editorial Médica Panamericana; 2008. (Segunda ley; energía de Gibbs.)

⚡ ATP y acoplamiento energético

  • Lipmann F. Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy. Adv Enzymol. 1941;1:99–162. DOIenlace de alta energía
  • Alberty RA. Standard Gibbs free energy, enthalpy, and entropy changes as a function of pH and pMg for reactions involving adenosine phosphates. J Biol Chem. 1969;244(12):3290–3302. DOI
  • Rosing J, Slater EC. The value of ΔG° for the hydrolysis of ATP. Biochim Biophys Acta. 1972;267(2):275–290. DOI

🧮 Termodinámica del equilibrio químico

  • Goldberg RN, Tewari YB, Bhat TN. Thermodynamics of enzyme-catalyzed reactions — a database for quantitative biochemistry. Bioinformatics. 2004;20(16):2874–2877. DOI
  • Beard DA, Qian H. Chemical Biophysics: Quantitative Analysis of Cellular Systems. Cambridge: Cambridge University Press; 2008.

Nota docente: el simulador usa ΔG = ΔH − TΔS y ΔG = ΔG°′ + RT·ln(Q), con R = 8.314 J·mol⁻¹·K⁻¹ y T = 310 K (37 °C) salvo que se ajuste. El valor de −30.5 kJ/mol para la hidrólisis del ATP es el ΔG°′ bioquímico estándar (pH 7, Mg²⁺); en la célula el ΔG real de la hidrólisis es más negativo (≈ −50 kJ/mol) por las concentraciones reales de ATP, ADP y Pi (Rosing y Slater, 1972; Alberty, 1969). Los valores de ΔG°′ de las reacciones glucolíticas provienen de Lehninger (8.ª ed.).