Juego Interactivo Proteínas
Facultad de Medicina, UNAM
Bioquímica · Proteínas · Facultad de Medicina UNAM
🔬 Proteínas – Estructura y Función
Estructura primaria · Secundaria · Terciaria · Cuaternaria · Plegamiento · Patologías
🟢 10 fáciles
+15–25 pts
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🟡 10 medias
+25–35 pts
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🔴 5 difíciles
+40–50 pts
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⏱60 min
Cronómetro
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🎲50 preguntas banco
25 aleatorias
25 aleatorias
🔍3 pistas/misión
Penalización creciente
Penalización creciente
❌Máx. 3 intentos
−5 pts por fallo
−5 pts por fallo
🏥Caso clínico bonus
50 pts
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🏆Certificado imprimible
Con historial
Con historial
🟡 Pista 1 — −8 pts | 🟠 Pista 2 — −15 pts | 🔴 Pista 3 — −25 pts | Respuesta fallida — −5 pts
🔬 Proteínas – Estructura y Función
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Misiones
🏥 Misión Bonus — Caso Clínico Integrador
Disponible tras las 25 misiones. Autocalificada. Vale hasta 50 puntos.
Caso clínico: Paciente masculino de 58 años con antecedentes de demencia progresiva y mioclonías. Biopsia cerebral revela depósitos de proteína PrP en forma de láminas β. Se diagnostica enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ). Su hijo de 28 años, aparentemente sano, pregunta sobre el riesgo de heredar la enfermedad.
- ¿Qué cambio estructural sufre la proteína PrP en la ECJ y qué nivel de estructura proteica está involucrado principalmente?
- ¿Por qué la proteína PrP mal plegada (PrPSc) es resistente a la degradación y qué consecuencia tiene esto para la célula?
- ¿Qué son las chaperonas y cuál sería su papel teórico en la ECJ? ¿Por qué fallan en este caso?
- Relaciona la ECJ con otras amiloidosis humanas: ¿qué tienen en común a nivel de estructura proteica?
Respuesta esperada:
1. La PrP normal es predominantemente α-helicoidal (estructura secundaria). En la ECJ se convierte en láminas β (PrPSc). El cambio es de estructura secundaria/terciaria.
2. Las láminas β forman agregados insolubles (fibrillas amiloides) que no pueden ser degradados por el sistema ubiquitina-proteasoma ni por lisosomas. Se acumulan, causan muerte neuronal y demencia progresiva.
3. Las chaperonas (proteínas de choque térmico, HSPs) normalmente asisten el plegamiento correcto. En la ECJ, la PrPSc actúa como molde que induce el mal plegamiento de PrP nativa, sobrepasando la capacidad de corrección de las chaperonas.
4. ECJ, Huntington, Alzheimer y otras amiloidosis comparten: acumulación de proteínas mal plegadas en forma de láminas β → fibrillas amiloides insolubles → depósitos en tejido → muerte celular.
1. La PrP normal es predominantemente α-helicoidal (estructura secundaria). En la ECJ se convierte en láminas β (PrPSc). El cambio es de estructura secundaria/terciaria.
2. Las láminas β forman agregados insolubles (fibrillas amiloides) que no pueden ser degradados por el sistema ubiquitina-proteasoma ni por lisosomas. Se acumulan, causan muerte neuronal y demencia progresiva.
3. Las chaperonas (proteínas de choque térmico, HSPs) normalmente asisten el plegamiento correcto. En la ECJ, la PrPSc actúa como molde que induce el mal plegamiento de PrP nativa, sobrepasando la capacidad de corrección de las chaperonas.
4. ECJ, Huntington, Alzheimer y otras amiloidosis comparten: acumulación de proteínas mal plegadas en forma de láminas β → fibrillas amiloides insolubles → depósitos en tejido → muerte celular.
α β
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Proteínas – Estructura y Función
Bioquímica · UNAM FM
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Lab. Biosensores y Modelaje Molecular · UNAM FM