Juego Interactivo Aminoácidos
Facultad de Medicina, UNAM
Bioquímica · Cap. 6 · Facultad de Medicina UNAM
🧬 Aminoácidos de las Proteínas
Estructura · Clasificación · Propiedades · pKa · Cadenas laterales
🟢 10 fáciles
+15–25 pts
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🟡 10 medias
+25–35 pts
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🔴 5 difíciles
+40–50 pts
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⏱60 min
Cronómetro
Cronómetro
🎲50 preguntas banco
25 aleatorias
25 aleatorias
🔍3 pistas/misión
Penalización creciente
Penalización creciente
❌Máx. 3 intentos
−5 pts por fallo
−5 pts por fallo
🏥Caso clínico bonus
50 pts
50 pts
🏆Certificado imprimible
Con historial
Con historial
🟡 Pista 1 — −8 pts | 🟠 Pista 2 — −15 pts | 🔴 Pista 3 — −25 pts | Respuesta fallida — −5 pts
🧬 Aminoácidos
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Misiones
🏥 Misión Bonus — Caso Clínico Integrador
Disponible tras completar las 25 misiones. Autocalificada. Vale hasta 50 puntos.
Caso clínico: Max Anemia es un joven de 17 años diagnosticado con anemia de células falciformes desde los 3 años. Se sabe que la enfermedad se debe a una mutación puntual en el gen de la cadena β de la hemoglobina que cambia el sexto aminoácido de glutamato por valina. Hemoglobina venosa periférica: 7.8 g/dL (referencia 12–16 g/dL). Hematócrito: 23.4% (referencia 41–53%).
- ¿Cuáles son las propiedades químicas de las cadenas laterales de glutamato y valina? ¿Por qué este cambio altera la función de la hemoglobina?
- ¿Cómo afecta la sustitución Glu→Val a los enlaces que puede formar la cadena β? Menciona qué tipos de enlace pierde y cuáles gana.
- ¿Por qué las células falciformes forman cálculos biliares de bilirrubinato? Relaciona con la degradación de hemoglobina.
- ¿Qué es un polimorfismo de estructura primaria y cómo se aplica este concepto al caso de Max Anemia?
Respuesta esperada:
1. Glutamato: carga negativa a pH fisiológico (pKa cadena lateral 4.1), hidrófilo. Valina: cadena alifática no polar, hidrófoba. El cambio pone una región hidrófoba en la superficie de la hemoglobina, promoviendo agregación.
2. Pierde: enlaces iónicos/electrostáticos con otros aminoácidos cargados positivamente (ej. lisina). Gana: interacciones hidrófobas y fuerzas de van der Waals con otras cadenas no polares.
3. La hemólisis crónica aumenta la degradación de hemoglobina → más hemo → más bilirrubina. La bilirrubina en exceso se precipita como bilirrubinato en la vesícula biliar.
4. Polimorfismo = variación en la estructura primaria determinada genéticamente. Max Anemia tiene dos alelos iguales del gen falciforme (homocigoto) → la estructura primaria de su hemoglobina es diferente a la normal en la posición 6 de la cadena β.
1. Glutamato: carga negativa a pH fisiológico (pKa cadena lateral 4.1), hidrófilo. Valina: cadena alifática no polar, hidrófoba. El cambio pone una región hidrófoba en la superficie de la hemoglobina, promoviendo agregación.
2. Pierde: enlaces iónicos/electrostáticos con otros aminoácidos cargados positivamente (ej. lisina). Gana: interacciones hidrófobas y fuerzas de van der Waals con otras cadenas no polares.
3. La hemólisis crónica aumenta la degradación de hemoglobina → más hemo → más bilirrubina. La bilirrubina en exceso se precipita como bilirrubinato en la vesícula biliar.
4. Polimorfismo = variación en la estructura primaria determinada genéticamente. Max Anemia tiene dos alelos iguales del gen falciforme (homocigoto) → la estructura primaria de su hemoglobina es diferente a la normal en la posición 6 de la cadena β.
NH₂
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Facultad de Medicina · UNAM · Bioquímica
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Aminoácidos de las Proteínas
Capítulo 6 · Bioquímica
Aminoácidos de las Proteínas
Capítulo 6 · Bioquímica
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Tiempo restante
Lab. Biosensores y Modelaje Molecular · UNAM FM