Grupo Hemo
●● O=O
A nivel molecular, las transiciones alostéricas están mediadas por cambios en la conformación de la proteína que lleva la geometría de los sitios activos vacíos hacia un estado más cercano al que tiene un desempeño mejor en la función.
Existen un buen número de proteína bien caracterizadas a nivel de la transición alostérica y la Hemoglobina es una de las mejor estudiadas, si bien, no es una enzima.
Esta portína tiene un grupo hemo en el que un ión de Fe2+ esta tetracoordinado. Pero al ingresar a la proteína en una cavidad profunda una histidina axial se liga al fierro produciendo un estado pentacoordinado. Cuando el oxígeno ocupa el sitio, so ocupa una sexta posición.
La geometría esperada para el Fe2+ pentacoordinada es una pirámide de base cuadrada con el ión en el centro de la pirámide. Cuando el oxígeno se une la especie hexacoordinada tiene ahora una geometría de bipirámide con el ión en el centro del plano que une las dos pirámides.
La histidina que coordina al hierro axialmente tiene que moverse hacia el hemo al unierse el oxígeno y con ello “jala” a la hélice alfa de la que forma parte. Esta hélice forma parte de la interfaz entre las subunidades y esto forza un reacomodo la de subunidad vecina, llevando al sitio aldeñano, desocupado, a una geometría más cercana a su estado ocupado.
En consecuencia, la unión de la primera molécula de oxígeno está energéticamente menos favorecida que la unión de la seguna,
De hecho, el efecto es aún más pronunciado cuando ocurre la unión de los sitios tercero y cuarto.
