Académicos del Departamento
Facultad de Medicina, UNAM
Dra. Leticia Haydeé Ramírez Silva
Estoy interesada en estudiar las diferentes propuestas que la piruvato cinasa ha encontrado para alcanzar su conformación activa durante la evolución. A partir del análisis filogenético de la familia de la piruvato cinasa hemos encontrado que la enzima se encuentra en dos grandes ramas. Una de estas está conformada por piruvato cinasas que dependen del K+ para expresar su actividad, mientras que la otra rama esta formada por enzimas independientes del catión. Entender el papel del catión monovalente en la rama de las enzimas dependientes y los mecanismos que utilizan aquellas enzimas independientes de él nos ha permitido entender como cataliza la piruvato cinasa en los diferentes dominios de la vida.
Experiencia Profesional
Trayectoria profesional
- Profesor Titular “B” TC, SNI I, Facultad de Medicina (desde 2006)
Posdoctorados y estancias
- Estancia en la universidad Federal de Rio de Janeiro (3.5 meses en 1992)
- Estancia en la Universidad de Urbana, Il (6 meses en 2002)
- Estancia en la Universidad de Notre Dame IN, Il (3 semanas en 1993)
Formación académica
- Doctorado en Investigación Biomédica Básica (1990-1995), UNAM, Instituto de Fisiología Celular, México
- Maestría en Ciencias Biomédicas (1986-1989), UNAM, Facultad de Medicina, México
- Licenciatura en Biología (1977-1982), UAM-X, México.
Líneas de Investigación
- Mecanismo cinético de la piruvato cinasa de músculo de conejo (RMPK) (dependiente de K+) en presencia de concentraciones saturantes del catión y en su ausencia; así como de otras piruvato cinasas independientes de K+.
- Estudio filogenético del árbol dicotómico de la familia de la PK: la rama de las PKs dependientes de K+ que presentan la firma T113/K114/E117/T120 y la rama de las PKs independientes de K+ que presentan la firma L113/Q114/K117/(L,I,V) 120 (numeración de acuerdo con la RMPK).
- Estudio de la caracterización cinética y estructural de la sustitución de la firma de las PKs dependientes por la firma de las independientes de K+. Es decir el estudio de las mutantes de RMPK: K114Q, T120L, T113L/E117K, T113L/K114Q/E117K, K114Q/E117K/T120L y T113L/K114Q/E117K/T120L.
- Estudio de la caracterización cinética de 2 piruvato cinasas de Vibrio cholerae una presente en la rama dependiente de K+ y la otra en la rama independiente de K+.
- Estudio de la caracterización cinética de la piruvato cinasa de la Crenarchaeota Thermophilum pendens (TpPK) que presenta V70 correspondiente a la posición 117 de RMPK.
- Estudio de la caracterización fisicoquímica de la sustitución de las Phe del core hidrofóbico de la tapa de la TpPK por los residuos no polares alifáticos presentes en RMPK.
- Estudio de la caracterización cinética de la piruvato cinasa de las mutantes V70E y V70K de la PK de Thermophilum pendens.
- Estudio de la caracterización fisicoquímica de la piruvato cinasa de la Crenarchaeota Pyrobaculum aerophylum (PaPK) que presenta S85 correspondiente a la posición 117 de RMPK.
Premios y Distinciones
1995
Mención honorífica por estudios de Doctorado
Alumnos
Jesús Antonio Oria Hernández
Tesis de Doctorado
Gustavo De la Vega Ruíz
Tesis de Doctorado
Carlos Alberto Guerrero Mendiola
Tesis de Doctorado
Citlaly Itzel Reyes García
Tesis de Licenciatura
Paul Alejandro Gómez Coronado
Tesis de Licenciatura
Erick Daniel Aguilar Vela
Tesis de Licenciatura
Cruz Alexis Ortíz Cruz
Tesis de Licenciatura
Alan Omar Lugo Munguía
Tesis de Licenciatura
Ma. Fernanda Jácome Alba
Tesis de Licenciatura
Mitchel Daniela Berman Flores
Tesis de Licenciatura
Zuribet Baxin Toto
Tesis de Licenciatura