Dra. Leticia Haydeé Ramírez Silva

Académicos del Departamento

Facultad de Medicina, UNAM

lramirez@bq.unam.mx

lethayrs@gmail.com

Facultad de Medicina, 2º piso Torre de Investigación

Laboratorio de Péptidos y Proteínas.

Tel. +52 (55) 56232133

Estoy interesada en estudiar las diferentes propuestas que la piruvato cinasa ha encontrado para alcanzar su conformación activa durante la evolución. A partir del análisis filogenético de la familia de la piruvato cinasa hemos encontrado que la enzima se encuentra en dos grandes ramas. Una de estas está conformada por piruvato cinasas que dependen del K⁺ para expresar su actividad, mientras que la otra rama esta formada por enzimas independientes del catión. Entender el papel del catión monovalente en la rama de las enzimas dependientes y los mecanismos que utilizan aquellas enzimas independientes de él nos ha permitido entender como cataliza la piruvato cinasa en los diferentes dominios de la vida.

Experiencia Profesional

Trayectoria profesional

Profesor Titular “A” TC, SNI I, Facultad de Medicina (desde 2006)

Posdoctorados y estancias

Estancia en la universidad Federal de Rio de Janeiro (3.5 meses en 1992)
Estancia en la Universidad de Urbana, Il (6 meses en 2002)
Estancia en la Universidad de Notre Dame IN, Il (3 semanas en 1993)

Formación académica

Doctorado en Investigación Biomédica Básica (1990-1995), UNAM, Instituto de Fisiología Celular, México
Maestría en Ciencias Biomédicas (1986-1989), UNAM, Facultad de Medicina, México
Licenciatura en Biología (1977-1982), UAM-X, México.

Líneas de Investigación

Mecanismo cinético de la piruvato cinasa de músculo de conejo (RMPK) (dependiente de K⁺) en presencia de concentraciones saturantes del catión y en su ausencia; así como de otras piruvato cinasas independientes de K⁺.
Estudio filogenético del árbol dicotómico de la familia de la PK: la rama de las PKs dependientes de K⁺que presentan la firma T113/K114/E117/T120 y la rama de las PKs independientes de K⁺ que presentan la firma L113/Q114/K117/(L,I,V) 120 (numeración de acuerdo con la RMPK).
Estudio de la caracterización cinética y estructural de la sustitución de la firma de las PKs dependientes por la firma de las independientes de K⁺. Es decir el estudio de las mutantes de RMPK: K114Q, T120L, T113L/E117K, T113L/K114Q/E117K, K114Q/E117K/T120L y T113L/K114Q/E117K/T120L.
Estudio de la caracterización cinética de 2 piruvato cinasas de Vibrio cholerae una presente en la rama dependiente de K⁺ y la otra en la rama independiente de K⁺.
Estudio de la caracterización cinética de la piruvato cinasa de la Crenarchaeota Thermophilum pendens (TpPK) que presenta V70 correspondiente a la posición 117 de RMPK.
Estudio de la caracterización fisicoquímica de la sustitución de las Phe del core hidrofóbico de la tapa de la TpPK por los residuos no polares alifáticos presentes en RMPK.
Estudio de la caracterización cinética de la piruvato cinasa de las mutantes V70E y V70K de la PK de Thermophilum pendens.
Estudio de la caracterización fisicoquímica de la piruvato cinasa de la Crenarchaeota Pyrobaculum aerophylum (PaPK) que presenta S85 correspondiente a la posición 117 de RMPK.

Premios y Distinciones

1995

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Mención honorífica por estudios de Doctorado

Alumnos

Jesús Antonio Oria Hernández

Tesis de Doctorado

Gustavo De la Vega Ruíz

Tesis de Doctorado

Carlos Alberto Guerrero Mendiola

Tesis de Doctorado

Citlaly Itzel Reyes García

Tesis de Licenciatura

Paul Alejandro Gómez Coronado

Tesis de Licenciatura

Erick Daniel Aguilar Vela

Tesis de Licenciatura

Cruz Alexis Ortíz Cruz

Tesis de Licenciatura

Alan Omar Lugo Munguía

Tesis de Licenciatura

Ma. Fernanda Jácome Alba

Tesis de Licenciatura

Mitchel Daniela Berman Flores

Tesis de Licenciatura

Zuribet Baxin Toto

Tesis de Licenciatura

Publicaciones

García-Trejo JJ, Rojas-Alcantar S, Alonso-Vargas M, Ortega R, Benítez-Guzmán A, Ramírez-Silva L, Pavón N, Peña-Segura C, Méndez-Romero O, Uribe-Carvajal S and Cadena-Ramírez A. A New Real-Time Simple Method to Measure the Endogenous Nitrate Reductase Activity (Nar) in and Other Denitrifying Bacteria. (2024) Int J Mol Sci. 25, Pubmed Int J Mol Sci PMC Article

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Mendoza-Hoffmann F, Yang L, Buratto D, Brito-Sánchez J, Garduño-Javier G, Salinas-López E, Uribe-Álvarez C, Ortega R, Sotelo-Serrano O, Cevallos MÁ, Ramírez-Silva L, Uribe-Carvajal S, Pérez-Hernández G, Celis-Sandoval H and García-Trejo JJ. Inhibitory to non-inhibitory evolution of the subunit of the FF-ATPase of and -proteobacteria as related to mitochondrial endosymbiosis. (2023) Front Mol Biosci. 10, 1184200 Pubmed Front Mol Biosci PMC Article